Sakhanda Wire
NVDA $219.93 -3.76% MSFT $533.16 -1.89% GOOGL $347.05 -1.90% META $736.34 -3.43% AMZN $253.08 -2.13%
← Към новините

Изследователи използват ИИ за проектиране на протеини, които разграждат други протеини

Протеинът представлява верига от аминокиселини, свързани помежду си чрез т.нар. пептидни връзки. Сами по себе си тези връзки са изключително стабилни; смята се, че периодът им на полуразпад е няколкостотин години. Но в околната среда на Земята повечето протеини не се задържат почти толкова дълго. Причината е, че организмите са еволюирали няколко начина да катализират разкъсването на пептидните връзки, които са се разнообразили в безброй специализирани ензими, разграждащи протеини. Протеазите са навсякъде и обикновено бързо се справят с всички протеини, попаднали в околната среда.

Сега изследователи на практика са заобиколили процеса на диверсификация, като са използвали инструменти за дизайн на протеини, базирани на изкуствен интелект, за да вземат каталитичното ядро на два вида протеази и да заменят останалата част от протеина. Получените ензими можели да бъдат настроени да разрязват конкретни протеини на две, а изследователите демонстрирали ефективността им, като ги използвали за разрязване на протеини, свързани с неврологични заболявания.

Разрязване на протеини

Основната пептидна връзка не изглежда особено впечатляващо — тя се получава, когато свържете аминогрупа с киселина, като в процеса се отделя водна молекула. Както подсказва името им, аминокиселините имат както аминогрупа, така и киселинна група, което им позволява да образуват пептидни връзки от двете страни на аминокиселината. Това е от ключово значение за изграждането на дългите вериги, откривани в протеините. (Аминокиселините имат и странични вериги с отличителна химия, която придава специфични свойства на гръбнака.)

Прочетете цялата статия

Коментари

Преведено автоматично от английски. Оригиналната статия е на връзката по-долу.

Първоначално публикувано от Ars Technica на

Прочетете оригинала в Ars Technica ↗

Текстът и изображенията са собственост на Ars Technica и са възпроизведени тук с посочване на авторството и връзка към оригиналната публикация.

← Към новините

Още новини

Всички последни новини