Дослідники використовують ШІ для розроблення білків, які розщеплюють інші білки
Білок — це ланцюг амінокислот, з’єднаних так званими пептидними зв’язками. Самі по собі ці зв’язки надзвичайно стабільні; за оцінками, їхній період напіврозпаду становить кілька сотень років. Але в довкіллі Землі більшість білків не зберігається так довго. Це тому, що організми еволюціонували кількома способами каталізувати розрив пептидних зв’язків, які згодом урізноманітнилися в незліченну кількість спеціалізованих ферментів, що розщеплюють білки. Протеази є всюди й зазвичай швидко розправляються з будь-якими білками, які потрапляють у довкілля.
Тепер дослідники фактично скоротили процес урізноманітнення, використавши інструменти проєктування білків на основі ШІ, щоб узяти каталітичне ядро двох типів протеаз і замінити всю решту білка. Отримані ферменти можна було налаштувати на розрізання певних білків навпіл, і дослідники продемонстрували їхню ефективність, використавши їх для розрізання білків, пов’язаних із неврологічними захворюваннями.
Розрізання білків
Базовий пептидний зв’язок не має нічого особливо цікавого на вигляд — він утворюється, коли аміногрупу з’єднують із кислотою, у процесі вивільняючи молекулу води. Як випливає з їхньої назви, амінокислоти мають і аміногрупу, і кислотну групу, що дає їм змогу утворювати пептидні зв’язки з двох боків амінокислоти. Це критично важливо для побудови довгих ланцюгів, які містяться в білках. (Амінокислоти також мають бічні ланцюги з характерною хімією, що надає каркасу специфічних властивостей.)
Перекладено автоматично з англійської. Оригінал статті — за посиланням нижче.